生物化学与分子生物学教学大纲
前 言
生物化学与分子生物学是医学各专业的一门基础课。教学过程中使学生熟悉掌握生物化学与分子生物学的基本理论,基本知识和基本技能,为学习后期医学课打好基础至关重要。本大纲以周爱儒主编的卫生部规划教材《生物化学》(第六版)为教材编制,供五年制临床医学、口腔、麻醉及影象等专业使用。本学科为126学时,理论课90学时,实验课36学时,比例为2.5﹕1。教学内容按要求分为三级:掌握:用双下划线表示;熟悉:用单下划线表示;其它内容一般了解,无下划线。对于必须掌握的内容,教师应作比较详细的讲授,亦是考核的重点;要求学生熟悉的内容教师可作重点讲授,未讲授部分由学生自学;为了解的内容,以学生自学为主,教师可作提示性讲
授。教学过程中,及时补充介绍一些本学科的新进展。
绪论(0.5学时)
第一章 蛋白质的结构与功能(5.5学时)
【教学目的】
掌握蛋白质的组成、分子结构和主要性质。
熟悉蛋白质分离纯化的方法和基本原理。
了解蛋白质结构与功能的关系及蛋白质结构分析的方法。
【教学内容、要求及学时安排】
第一节 蛋白质的分子组成
1、组成蛋白质的主要元素,氮的含量及应用。
组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式;氨基酸的分类与英文缩写;
甘、丝、苏、半胱、组、谷、天冬、脯氨酸的结构特点;氨基酸的
两性电离、紫外吸收性质及
茚三酮反应。 (65分钟)
2、肽和肽键,多肽链及N、C末端,主链骨架的概念。
第二节 蛋白质的分子结构
1、蛋白质的一级结构:肽键
2、蛋白质的二级结构:维持蛋白质构象的化学键、肽单元、 (1学时)
α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲
3、蛋白质的三级结构:模体、结构域
4、蛋白质的四级结构:分子伴侣、亚基 (0.5学时)
5、
6、蛋白质的分类。
第三节 蛋白质结构与功能的关系
1、蛋白质一级结构与功能的关系:一级结构与功能关系空间结构、蛋
白质功能、物种进化的关系。分子病的概念 (0.5学时)
2、蛋白质空间结构与功能的关系:血红蛋白的变构效应与协同效应,
3、蛋白质构象病与朊病毒的概念。
第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化
一、蛋白质的理化性质:蛋白质的两性电离 (1学时)
蛋白质的胶体性质、紫外吸收性质。蛋白质的变性、沉淀与呈色反应。
二、蛋白质的分离纯化:透析与超滤、盐析和其它沉淀法;电泳的概念、
原理、种类;层析的种类与原理 (1学时)
超速离心的概念及在蛋白质研究中的用途
三、多肽链中氨基酸序列分析测定的程序、基本方法
4、蛋白质空间结构测定
第二章 核酸的结构与功能(4学时)
【教学目的】
掌握核苷酸与核酸的种类、组成、结构与功能。
熟悉DNA与三种RNA的结构特点,核酸的理化性质及其应用。
【教学内容、要求及学时安排】
第一节 核酸的化学组成及一级结构
1、核苷酸的结构:碱基、戊糖、核苷、核苷酸的种类、结构、缩写;核
苷酸的作用;核苷酸的结构与书写方式。 (1学时)
2、核酸的一级结构:磷酸二酯键与3￠、5￠末端、DNA、RNA一级结构
的概念与异同。
第二节 DNA的空间结构与功能
1、DNA B型双螺旋结构的要点、双螺旋结构的类型 (1学时)
2、DNA超螺旋结构及其在染色质中的组装:DNA超螺旋结构、原核
DNA的三级结构、DNA在真核细胞核内的组装染色质中的组装、
核小体、组蛋白
三、DNA的功能:基因与基因组的概念 (1学时)
第三节 RNA的空间结构与功能
RNA的种类,mRNA、tRNA的结构特点与功能的关系
rRNA与核蛋白体的种类与组成
二、各种小分子RNA与RNA组学的概念 (1学时)
第四节 核酸的理化性质、变性和复性及其应用
核酸的理化性质:酸性、大分子、紫外吸收
二、核酸的变性、复性与分子杂交;Tm、退火、探针的概念。
第五节 核酸酶
核酸内切酶、外切酶、限制性核酸内切酶的概念。 (1学时)
第三章 酶(5学时)
【教学目的】
掌握酶的结构、影响酶促反应的因素及同工酶、变构酶、酶原激活、Km等概念与意义。掌握酶的作用特点、辅基(酶)与维生素的关系。
熟悉米氏方程及应用,各种抑制剂的区别。
了解Km、Vm的求法、酶作用机制、酶调节方式、酶的分类、活性测定方法和酶在医药学的应用。
【教学内容、要求及学时安排】
第一节 酶的分子结构与功能
酶的分子组成:单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶、酶辅助因子
的种类和作用;辅基(酶)与维生素的关系。
二、酶活性中心及必需基团 (1学时)
第二节 酶促反应的特点与机制
酶促反应的特点:高效性、特异性、可调节性
二、酶促反应的机制:中间产物学说、诱导契合
第三节 酶促反应动力学
底物浓度对反应速度的影响:矩形双曲线及意义,米-曼方程及导出,
米-曼方程,Km与Vm的意义 (1学时)
Km与Vm测定;
二、酶浓度的影响;
3、温度的影响与最适温度
4、pH的影响原因和最适pH(1学时)
可逆抑制作用、竞争性、非竞争性、反竞争性抑制作用及区别;激活
剂的概念。 (1学时)
酶活性测定及活性单位
第四节 酶的调节
酶活性的调节:酶原激活、变构酶、酶的化学修饰 (1学时)
二、酶含量的调节:酶蛋白合成的诱导与阻遏、
3、同工酶
第五节 酶的命名与分类
酶的命名:命名原则
二、酶的分类:分类原则及酶的类型
第六节 酶与医学的关系
酶与疾病关系:酶与疾病发生、诊断、治疗
二、酶在医学上的其他应用:酶作为试剂、药物:工具酶、固定化酶、酶
工程、抗体酶的概念。 (1学时)
第四章 糖代谢(7学时)
【教学目的】
掌握糖的生理功用;糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径的基本过程和生理意义;糖原合成、糖原分解、糖异生的概念、意义;血糖的概念和调节。
熟悉糖各种代谢途径的限速反应、不可逆反应、底物水平磷酸化反应、脱氢反应。
了解糖的消化、吸收及糖酵解、有氧氧化、糖原合成、糖原分解、糖异生的调节。
【教学内容、要求及学时安排】
第一节 概述
糖的生理功能
二、糖的消化吸收:食物中糖的种类、肠道中淀粉的消化吸收