盐酸苯肼与牛血清白蛋白相互作用的研究.pdf
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- 盐酸 血清 白蛋白 相互作用 研究
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第25卷第5期
化学研究与应用
Vol 25.No 5
2013年5月
Chemical Research and Application
May,2013
文章编号:1004-1656(2013)05-0642-05
盐酸苯肼与牛血清白蛋白相互作用的研究
付彩霞,王晓艳,高宗华
(滨州医学院化学教研室,山东烟台264003)
摘要:用荧光光谱及紫外光谱研究了盐酸苯肼与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,盐酸苯肼
能导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭;根据热力学参数△H<0、△S<0,得出盐酸苯肼与BSA之
间的主要作用力为氢键和范德华力。同步荧光的结果表明盐酸苯肼使BSA分子构象发生了改变,色氨酸和
路氨酸戏基所处环境的疏水性降低。紫外光谱法进一步证明了其猝灭机制为静态猝灭。
关键词:盐酸苯肼;牛血清白蛋白;相互作用
中阳分类号:0657.3文献标志码;A
The interactions between phenylhydrazine hydrochloride
and bovine serum albumin
FU Cai-xia", WANG Xiao-yan, GAO Zong-hua
Chemistry Staff Room, Binzhou Medical College, Yantai 264003, China)
Abstract: The interactions between phenylhydrazine hydrochloride and bovine serum albumin(BSA were investigated using fluore
cence spectroscopy and ultraviolet spectroscopy. The experimental results showed that the fluorescence intensity of BSA was
quenched when phenylhydrazine hydrochloride was added. The quenching mechanism was a static quenching process. Negative er
thalpy(AH )and negative entropy(AS)values indicated that both hydrogen bond and Van der Waals force played a major role in the
binding of phen h drazine h ride and BSA. The results of s chronous fluorescence showed that the conformation of BSA
has changed in the presence of phenylhydrazine hydrochloride and the hydrophobicity around tryptophanyl and tyrosyl residues re-
duced. The results of absorption spectra also confirmed that the quenching mechanism was static quenching process
Key words: phenylhydrazine hydrochloride; bovine serum albumin; interaction
盐酸苯肼是用于合成染料、药品的化学原料,清白蛋白相互作用,可获取小分子在体内被转运
属中等毒类,可经呼吸道、胃肠道、皮肤吸收,本品分配和代谢过程的重要信息,对了解该化合物在
有强烈的溶血作用,并能促进高铁血红蛋白的生体内的代谢过程及生物效应有着重要的意义(,“?
成和损害肝、肾、心脏等器官,在分析化学中常用也可对其生物毒性作出初步的评价。近年来,有
于食品中有害物质醛类等的测定り,血清白蛋白关有毒有机小分子与血清白蛋白的相互作用受到
是血浆中含量最丰富的重要载体蛋白,它具有广越来越多的关注。例如,梁彦秋,李来生?等,
泛的结合能力,能结合内源性和外源性物质?,并就有关有毒有机小分子与生物大分子的相互结合
起着载体蛋白的运输作用。通过研究小分子与血进行了一些研究,取得了一定的成果。但盐酸苯
收稿日期:2012-08-15;修回日期:2012-10-l1
基金项目:山东省教育厅科技计划项日(JO8LC]5)资助;烟台市科技发展计划项目(2008162)资助
联系人简介:付彩霞(1963-),女,教授,主要从事有机合成和光谱分析研究。F-mail:cx6309@163.conm
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